Enzymo Km Vmax

 
Détermination de Vmax et de Km
Cette application permet de déterminer les paramètres Vmax et Km d'une réaction enzymatique Michaëlienne
Choisir le nombre de cinétiques réalisées

Utilisation

1. Choisir le nombre de cinétiques réalisées
2. Indiquer les concentrations en substrat
3. Indiquer les vitesses initiales correspondantes
4. Indiquer les unités
5. Appuyer sur "OBTENIR"
6. Lire les valeurs de Km et de Vmax

Rappels théoriques

Vmax et Km sont déterminés à l'aide de l'équation de Michaëlis-Menten, soit par régression linéaire selon les modèles ci-dessous, soit par régression non linéaire
*
Représentation Lineweaver-Burk
Cette représentation fût publiée en 1934
L'équation de Michaëlis-Menten est linéarisée en
Cette representation est une droite qui coupe l'axe des 1/[S] en -1/Km et l'axe des 1/Vi en 1/Vmax
*
Représentation Eadie-Hofstee
Cette représentation fût publiée par George Eadie en 1942 et Baren Hofstee en 1959 :
L'équation de Michaëlis-Menten est linéarisée en
Cette représentation est une droite de pente -Km et qui coupe l'axe des Vi au point Vmax.
*
Représentation de Hanes-Woolf
Cette représentation fût publiée par Charles Hanes et Barnet Woolf en 1932 :
L'équation de Michaëlis-Menten est linéarisée en
Cette représentation est une droite de pente 1/Vmax et qui coupe l'axe des [S] au point (-Km).
*
Représentation de Eisenthal et Cornish-Bowden
Cette représentation fût publiée par Robert Eisenthal et Athelstan Cornish-Bowden en 1974.
Pour chaque couple de vitesse initiale et concentration initiale de substrat (Vi,[S]) la droite, définie par le couple de points [([S],0);(0,Vi)], est tracée dans le repère cartésien (v, [S]).
On obtient :
Théoriquement, nous avons un faisceau de droites concourantes en un même point de coordonnées : (Km, Vmax). Pratiquement les droites concourent dans un petit rectangle et on prend le milieu des côtés pour déterminer (Km, Vmax).
Créé par : J.Guittard & W.Grossin